Mastrototaro L1, Smorodchenko A2, Aschenbach JR1, Kolisek M3, Sponder G1
1 Institut für Veterinär-Physiologie, Freie Universität Berlin, Oertzenweg 19b, Berlin
2 Charité Centrum Grundlagenmedizin CC 2, Institut für Vegetative Anatomie, Berlin
3 BioMed Martin, Jessenius Medical faculty, Commenius University, Martin, Slovakia
Die zelluläre Magnesiumhomöostase wird durch genaues Ausbalancieren von Mg2+-Aufnahme, intrazelluläre
Mg2+-Speicherung und Mg2+-Efflux reguliert. Die Transportprozesse von Mg2+ über die Plasmamembran sind
recht gut untersucht und mehrere Proteine wurde als Kanäle oder Transporter charakterisiert, die die
Aufnahme von Mg2+ (z. B.: TRPM6/7, NIPA1 und MagT1) oder die Ausschleusung dieses Ions aus der Zelle
(SLC41A1) vermitteln. Hingegen ist das Wissen über Transportmechanismen in subzellulären Kompartimenten
noch sehr gering.
Wir haben den solute carrier 41A3 (SLC41A3) als mitochondriales Mg2+-Exportsystem charakterisiert. Trotz
signifikanter Homologie zum gut charakterisierten Na+/Mg2+ Austauscher SLC41A1 in der Plasmamembran,
vermittelt SLC41A3 weder Einstrom noch Ausstrom von Mg2+ über die Plasmamembran. Konfokale Immunfluoreszenzmikroskopie und subzelluläre Fraktionierung haben gezeigt, dass das Protein in Mitochondrien
lokalisiert ist. Mitochondrien von HEK293 Zellen, die SLC41A3 überexprimieren, zeigen einen um 60%
gesteigerten Mg2+-Ausstrom im Vergleich zu Kontrollzellen, die das Protein nicht überexprimeren. Dieser
Effluxmechanismus ist Na+-abhängig und temperatursensitiv. Diese Ergebnisse machen SLC41A3 zu einem
starken Kandidaten für den ersten identifizierten mitochondrialen Mg2+-Exportmechanismus in Säugerzellen.
